Ферменты — это белок, который облегчает клеточный метаболический процесс за счет снижения уровней энергии активации (Ea), чтобы катализировать химические реакции между биомолекулами. Некоторые ферменты снижают энергию активации до такого низкого уровня, что фактически обращают вспять клеточные реакции. Но во всех случаях ферменты облегчают реакции, не изменяясь, как, например, способ сжигания топлива при его использовании.

Как они работают

Чтобы произошли химические реакции, молекулы должны оказаться в соответствующих условиях, которые могут помочь создать ферменты. Например, без присутствия соответствующего фермента молекулы глюкозы и молекулы фосфата в глюкозо-6-фосфате останутся связанными. Но когда вы вводите фермент гидролазу, молекулы глюкозы и фосфата разделяются.

Состав

Типичная молекулярная масса фермента (общая атомная масса атомов молекулы) колеблется от 10 000 до более 1 миллиона. Небольшое количество ферментов на самом деле не являются белками, а состоят из небольших каталитических молекул РНК. Другие ферменты представляют собой мультибелковые комплексы, состоящие из нескольких индивидуальных белковых субъединиц.

Хотя многие ферменты катализируют реакции сами по себе, для некоторых требуются дополнительные небелковые компоненты, называемые «кофакторами», которые могут быть неорганическими ионами, такими как Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺ или Zn²⁺, или они могут состоять из органических или металлоорганических молекул, известных как «коферменты» (коэнзимы).

Классификация

Большинство ферментов классифицируются на следующие три основные категории в зависимости от реакций, которые они катализируют:

• Оксидоредуктазы катализируют реакции окисления, в которых электроны перемещаются от одной молекулы к другой. Пример: алкогольдегидрогеназа, которая превращает спирты в альдегиды или кетоны. Этот фермент делает алкоголь менее токсичным, поскольку он расщепляет его, а также играет ключевую роль в процессе ферментации.
• Трансферазы катализируют перенос функциональной группы от одной молекулы к другой. Основные примеры включают аминотрансферазы, которые катализируют разложение аминокислот путем удаления аминогрупп.
• Ферменты гидролазы катализируют гидролиз, при котором одинарные связи разрушаются под воздействием воды. Например, глюкозо-6-фосфатаза представляет собой гидролазу, которая удаляет фосфатную группу из глюкозо-6-фосфата, оставляя глюкозу и H₃PO₄ (фосфорную кислоту).

Три менее распространенных фермента:

• Лиазы катализируют разрушение различных химических связей другими способами, кроме гидролиза и окисления, часто образуя новые двойные связи или кольцевые структуры. Пируватдекарбоксилаза является примером лиазы, которая удаляет CO₂ (диоксид углерода) из пирувата.
• Изомеразы катализируют структурные сдвиги в молекулах, вызывая изменения формы. Пример: рибулозофосфатэпимераза, которая катализирует взаимное превращение рибулозо-5-фосфата и ксилулозо-5-фосфата.
• Лигазы катализируют лигирование — сочетание пар субстратов. Например, гексокиназы — это лигаза, которая катализирует взаимное превращение глюкозы и АТФ с глюкозо-6-фосфатом и АДФ.

Примеры в повседневной жизни

Ферменты влияют на повседневную жизнь. Например, ферменты, содержащиеся в моющих средствах для стирки, помогают расщеплять белки, вызывающие пятна, а липазы помогают растворять жирные пятна. Термотолерантные и криотолерантные ферменты работают при экстремальных температурах и, следовательно, полезны для промышленных процессов, где требуются высокие температуры, или для биоремедиации, которая происходит в суровых условиях, например, в Арктике.

В пищевой промышленности ферменты превращают крахмал в сахар, чтобы производить подсластители из источников, отличных от сахарного тростника. В швейной промышленности ферменты уменьшают количество примесей в хлопке и снижают потребность в потенциально вредных химических веществах, используемых в процессе дубления кожи.

Наконец, промышленность пластмасс постоянно ищет способы использования ферментов для разработки биоразлагаемых продуктов.